TEIL I: DIE KOORDINATIONSCHEMIE VON METALLENZYMZENTREN Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren [4Fe-4S]-Cluster: Ein altes Zentrum mit vielen Funktionen Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor Ein Strukturelement - viele Funktionen: Oxidodieisenzentren Bioliganden und Bindungsmodelle High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren:O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II Hydrogenasen Nitrogenase Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase (Glucose-Isomerase) Eisenstoffwechsel Koordinationschemische Steckbriefe einiger Zentralmetalle Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 TEIL II: DER BLICK AUFS METALL: GRUNDLEGENDE UND SPEZIELLE METHODEN Strukturanalyse von Proteinen UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie Elektrochemie Theoretische Methoden Resonanz-Raman-Spektroskopie Röntgenabsorptionsspektroskopie Mößbauer-Spektroskopie Elektronenspinresonanzspektroskopie Magnetische Messungen mit SQUID